Enzym är avgörande för nästan alla kemiska reaktioner, som sker i inuti levande celler. Aktiviteten hos

Faktorer som påverkar enzymatisk aktivitet

Substrat och enzymkoncentrationer påverkar enzymernas aktivitet. Dessutom påverkar miljöförhållandena, såsom temperatur, pH, närvaron av hämmare, etc. också deras aktiviteter. Var och en av dessa viktiga faktorer diskuteras nedan:

Förändring i temperatur

Alla enzymer behöver en gynnsam temperatur för att fungera korrekt. Hastigheten hos en biokemisk reaktion ökar med temperaturökningen. Detta beror på att värme ökar den kinetiska energin hos de deltagande molekylerna, vilket ger ett större antal kollisioner mellan dem. Å andra sidan konstateras att speciellt vid låga temperaturförhållanden blir reaktionen långsam, eftersom det finns mindre kontakt mellan substratet och enzymet. Extrema temperaturer är dock inte bra för enzymer. Under påverkan av mycket hög temperatur tenderar enzymets molekyl att vara snedvridna, eftersom den saktar reaktionshastigheten. Med andra ord utför ett detaturerat enzym inte sina normala funktioner. I människokroppen är den optimala temperaturen vid vilken de flesta enzymer är högaktiva, intervallet 95 ° F till 104 ° F (35 ° C till 40 ° C). Det finns några enzymer, som föredrar en temperatur som är lägre än detta.

Förändring av pH-värdet

Effektiviteten hos ett enzym påverkas starkt av pH-värdet i omgivningen. Detta beror på att dess aminosyrakomponentförändringar laddas, med förändringen i pH-värdet. Varje enzym aktiveras vid en specifik pH-nivå. I allmänhet är de flesta enzymer stabila och fungerar bra i pH-intervallet 6 och 8. Det finns emellertid vissa specifika enzymer, som bara fungerar bra i sura eller grundläggande miljöer. Gynnsamt pH-värde för ett specifikt enzym beror faktiskt på det biologiska systemet där du arbetar. När pH-värdet blir för högt eller för lågt, förändras enzymets grundläggande struktur (eller förändringar). Som ett resultat binder den aktiva platsen hos enzymet inte på substratet på rätt sätt och enzymets aktivitet påverkas allvarligt. Enzymet kan till och med sluta fungera helt.

Substratkoncentration

Substratkoncentration spelar en viktig roll i olika enzymer. Uppenbarligen beror detta på en högre koncentration av substrat, vilket innebär att ett större antal substratmolekyler är involverade i enzymets aktivitet. Medan en låg substratkoncentration innebär att ett mindre antal molekyler kommer att associeras med enzymer. Detta minskar i sin tur enzymets aktivitet. När hastigheten för en enzymatisk reaktion är maximal och enzymet är i sitt mest aktiva tillstånd, kommer en ökning i substratkoncentrationen inte att göra någon skillnad i enzymets aktivitet. I detta tillstånd är substratet kontinuerligt ersättas med en ny aktiva stället för enzymet och det inte finns utrymme för att lägga till dessa ytterligare molekyler.

Enzymkoncentration

I någon enzymatisk reaktion, mängden av substratmolekyler som Behandlad är större, jämfört med mängden enzymer. En ökning av enzymernas koncentration ökar den enzymatiska aktiviteten av enkla skäl, att fler enzymer deltar i reaktionen. Reaktionshastigheten är direkt proportionell mot mängden tillgängliga enzymer. Enzym ärȊvgörandeȏör nästanȊlla kemiska reaktioner, som sker i inuti levande⃎ller.Ȋktiviteten hos? Detta betyder emellertid inte att en konstant ökning av koncentrationen av enzymerna kommer att resultera i en konstant ökning av reaktionshastigheten. En mycket hög koncentration av enzymer, där alla substratmolekyler redan används, har snarare ingen inverkan på reaktionshastigheten. För att vara mer exakt, när reaktionshastigheten har nått stabilitet, kommer en ökning av mängden enzymer inte att påverka reaktionshastigheten.

Hämmare

Som namnet antyder är hämmarna substanserna, som har en tendens att undvika enzymens aktiviteter. Hämmarna av enzymet stör enzymernas funktioner på två olika sätt. Baserat på detta är de indelade i två kategorier: konkurrerande hämmare och icke-konkurrerande hämmare. En konkurrerande hämmare har en struktur som är densamma som en substratmolekyl, och så binder den lätt till det aktiverade centrumet av enzymet och begränsar bindningsbildningen av enzym-substratkomplexet. En icke-konkurrerande hämmare är en som producerar förändringen (eller förändringarna) i form av enzymerna genom reaktionen med dess aktiva ställning. Under detta tillstånd kan substratmolekylen inte binda till enzymet och därför blockeras följande aktiviteter.

Allosteriska faktorer

Det finns några enzymer som har en aktiv plats och en eller flera reglerande ställen, och de är kända som allosteriska enzymer. En molekyl som binder med ställen för reglering är känd som allosterisk faktor. När denna molekyl i cellmiljön bildar en svag icke-kovalent bindning vid stället för reglering, modifieras formen av enzymet och dess aktiveringscentrum. I allmänhet minskar denna förändring enzymets aktivitet, eftersom den hämmar bildningen av ett nytt enzym-substratkomplex. Det finns emellertid några allosteriska aktivatorer som främjar affiniteten mellan enzymet och substratet och positivt påverkar det enzymatiska beteendet.

Vi hoppas att denna artikel har hjälpt dig att få en överblick över de olika faktorer som främjar hämmar verkan av olika enzymer närvarande i levande celler. Man kan dra slutsatsen av ovanstående information, att alla enzymer kräver ett gynnsamt tillstånd att fungera korrekt. Ett ogynnsamt tillstånd tenderar att negativt påverka enzymatisk aktivitet.